Struktura a funkce hemu

Základem struktury hemu jsou čtyři pyrrolová jádra, spojená do tetrapyrrolu porfinu, na nějž se váže kovový ion.  Vzniklé metaloporfyriny se účastní v mnoha metabolických procesech.

Hem - metaloporfyrin vázající železo, je nejznámější strukturou tohoto typu.  Hem je jednou z nejpozoruhodnějších molekul v organismu. Tvoří prostetickou skupinu, která je pevně navázána na určité proteiny a podmiňuje jejich funkci. Tato funkce spočívá např. u hemoglobinu a myoglobinu v přenosu kyslíku a jeho skladování, jiné hemoproteiny transportují elektrony pro tvorbu energie v dýchacím řetězci, účastní se syntézy a degradace lipidů a aminokyselin a biotransformace xenobiotik. Významná je také jejich úloha při kontrole oxidačního poškození.

Vedle hemu existují i jiné metaloporfyriny. Sem patří chlorofyl zelených rostlin, který váže hořčík a umožňuje fotosyntézu.

Přehled hemoproteinů, s nimiž se v biochemii a patobiochemii člověka setkáváme:

  • Hemoglobin
  • Myoglobin
  • Cytochrom c
  • Ubichinol-cytochrom-c-reduktasa
  • Cytochrom P450
  • Tryptofan-2,3-dioxygeasa (též tryptofanpyrrolasa)
  • Cystathionasa
  • NO-synthasa
  • Katalasa
  • NADPH-oxidasa neutrofilů
Naposledy změněno: úterý, 27. října 2020, 16.15